ขอเชิญนักวิจัยนำเสนอผลงานเข้าร่วมสัมมนาวิชาการ

คณะกรรมการการจัดงานสัมมนาวิชาการโรคไข้หวัดนก ขอเชิญนักวิจัยและนักวิชาการทุกท่าน ส่งผลงานวิจัยเข้าร่วมเสนอผลงานวิชาการ ในรูปแบบภาคโปสเตอร์ หรือ ภาคบรรยาย โดยผลงานวิจัยของท่านจะรวบรวมอยู่ในหนังสือประกอบการสัมมนาวิชาการที่จะแจกนักวิชาการทุกคนที่เข้าร่วมประชุม  ขอให้นักวิจัยที่สนใจส่งบทคัดย่อ ภายใน  วันที่ 11 พฤษภาคม พ.ศ. 2550  สำหรับผลงานที่ได้รับพิจารณาเพื่อนำเสนอภาคบรรยาย จะแจ้งให้ท่านทราบ เวลานำเสนอ ส่วนผลงานภาคโปสเตอร์ ทุกเรื่องจะได้รับพิจารณา นำเสนอผลงานทั้งหมด

ส่วนรูปแบบการเขียนบทคัดย่อ ขอให้ดูตามตัวอย่าง ที่ให้ไว้ ด้านล่าง หากท่านมีปัญหาหรือข้อสงสัย ขอให้ติดต่อสอบถาม ส่งอีเมล์ได้ที่  fvetkukps@gmail.com  หรือหมายเลขโทรศัพท์ 0817631690 หรือ 034-351901-3 ต่อ 1418

 

ข่าวคืบหน้าการสัมมนาวิชาการ (30 พฤษภาคม 2550)

ในเบื้องต้นการนำเสนอผลงานวิจัยภาคบรรยายได้มีผู้นำเสนอผลงานวิจัยจนครบแล้ว แต่นักวิจัยทุกท่านสามารถส่งผลงานนำเสนอในภาคโปสเตอร์ได้โดยไม่จำกัดจำนวน และผลงานวิจัยของท่านจะรวบรวมอยู่ในหนังสือสัมมนาวิชาการ

 

ข้อแนะนำในการเขียนบทความสำหรับวิทยากรรับเชิญพิเศษ

           สำหรับเนื้อหาบทความประกอบการบรรยายของวิทยากรรับเชิญพิเศษ สามารถเขียนได้ทั้งภาษาไทยและภาษาอังกฤษ โดยไม่จำกัดรูปแบบ วิธีการเขียนและจำนวนหน้า แต่ไม่ควรเกิน 20 หน้า กระดาษ A4 โดยใช้ฟอนท์ Browallia New ขนาด 18 สำหรับหัวข้อเรื่อง และ ขนาด 16 สำหรับ เนื้อหา  สำหรับภาษาอังกฤษให้ใช้ ฟอนท์ Time New Roman ขนาด ขนาด 11 สำหรับหัวข้อเรื่อง และ ขนาด 10 สำหรับ เนื้อหา  โดยส่งบทความประกอบการบรรยายภายในวันที่ 11 พฤษภาคม 2550 fvetkukps@gmail.com

 

ข้อแนะนำในการเขียนรายงานเรื่องย่อ เพื่อส่งเข้าร่วมสัมมนาวิชาการ

1. รายงานเรื่องย่อที่ส่งสามารถเขียนเป็นภาษาไทย หรือภาษาอังกฤษ โดยใช้โปรแกรม Windows 95/98/2000/XP และ Microsoft Word 97/2000/2003 (เว้นบรรทัดใต้หัวข้อเรื่อง และเหนือข้อความ) ภาษาไทยใช้ฟอนท์ Browallia New ขนาด 18 สำหรับหัวข้อเรื่อง และ ขนาด 16 สำหรับ เนื้อหา  สำหรับภาษาอังกฤษให้ใช้ ฟอนท์ Time New Roman ขนาด ขนาด 11 สำหรับหัวข้อเรื่อง และ ขนาด 10 สำหรับ เนื้อหา

2. หัวข้อเรื่อง: ใช้ตัวหนา ตัวนำหน้าสำหรับภาษาอังกฤษเป็นตัวพิมพ์ใหญ่

3. เนื้อหารายงาน ควรประกอบด้วย บทนำที่มีจุดประสงค์ในการศึกษา อุปกรณ์และวิธีการ ผลการทดลอง วิเคราห์ะผลการศึกษา และ/หรือ กิตติกรรมประกาศ

4. เนื้อหาบทคัดย่อ ไม่ควรเกิน 1000 คำ สามารถใส่ตาราง หรือ รูปภาพได้ (ขอให้อยู่ในรูปแบบ ขาว-ดำ)

5. นักวิจัยสามารถนำเสนอผลงานวิจัยเข้าร่วมได้มากกว่าหนึ่งเรื่อง

6. สำหรับการรายงานนำเสนอภาคโปสเตอร์ ผลงานวิจัยที่ส่งเข้าร่วมจะได้รับการนำเสนอทุกผลงาน

7. ผู้นำเสนอผลงานวิจัยทุกท่าน จำเป็นต้องลงทะเบียน สำหรับสัมมนาวิชาการด้วย

8. ส่งรายงานภายในวันที่ 11 พฤษภาคม 2550 ที่ Email: fvetkukps@gmail.com

 

ข้อแนะนำในการนำเสนอผลงานภาคบรรยาย

สำหรับนักวิจัยที่จะนำเสนอผลงานวิจัยภาคบรรยายขอให้ระบุ อุปกรณ์ที่จะใช้ด้วยในกรณีที่เป็นอุปกรณ์พิเศษ สำหรับอุปกรณ์ ที่จัดให้สำหรับการบรรยาย ประกอบด้วย เครื่องคอมพิวเตอร์ พร้อมโปรแกรม MS power point และ projector

 

ข้อแนะนำในการเตรียมโปสเตอร์

โปสเตอร์ ควรมีขนาด ส่วนสูงไม่เกิน  110 เซ็นติเมตร และกว้างไม่เกิน 90 เซ็นติเมตร และควรหลีกเลี่ยงการใส่เนื้อหาข้อความที่มากเกินไป  รายละเอียดและอุปกรณ์ที่ใช้สำหรับติดโปสเตอร์กับผนังบอร์ด สามารถสอบถามได้ที่โต๊ะลงทะเบียน โปสเตอร์ควรจะติดตั้ง ก่อนเวลา 9.00 น. ในวันที่ 24 พฤษภาคม 2550

สอบถามรายละเอียดเพิ่มเติมได้ที่

ผศ. น.สพ. ดร. นรินทร์  อุประกรินทร์ หรือ น.สพ. อาสูตร สงวนเกียรติ

คณะสัตวแพทยศาสตร์ มหาวิทยาลัยเกษตรศาสตร์

โทร: 0817631690, 0814270070

Email: fvetkukps@gmail.com, fvetnru@ku.ac.th, fvetass@ku.ac.th 

 

ตัวอย่างการเขียน รายงานเรื่องย่อ

----------------------------------------------------------------------------------------------------

AA amyloid formation by primary chicken fibroblast-like synoviocytes

 

Narin Upragarin², Alphonsus J.A.M. van Asten¹, Worrawidh Wajjwalku³, Erik Gruys¹

¹Department of Veterinary Pathobiology, Faculty of Veterinary Medicine, Utrecht University, 3508 TD Utrecht, the Netherlands

²Department of Farm Resources and Production Medicine, Faculty of Veterinary Medicine, Kasetsart University, Kamphaengsaen Campus, Nakhon Pathom 73140, Thailand

³Department of Pathology, Faculty of Veterinary Medicine, Kasetsart University, Kamphaengsaen Campus, Nakhon Pathom, 73140 Thailand

E-mail: fvetnru@ku.ac.th

 

Introduction: Some strains of commercial layer chickens are prone to develop AA-amyloid arthropathy in response to chronic arthritis, whereas others are resistant. In previous studies on experimental brown layers during amyloidogenesis in the joint the possibility of extrahepatic production of serum amyloid A (SAA) has been suggested. Isolated fibroblast-like synoviocytes (FLS) appeared to form SAA protein after stimulation with LPS. Recent findings of in vitro studies by various authors reveal that small β-pleated sheet structure proteins accelerate amyloid fibrillogenesis from precursor proteins. The so called ’amyloid enhancing factor” which can be obtained from β-pleated proteins such as amyloid fibrils or silk, may act as nidus for the accelerated fibrillogenesis. The aim of the present study was to study extrahepatic AA amyloid formation by synoviocytes, and to investigate the mechanism of AA-amyloidogenesis.

 

Materials and Methods: Primary chicken FLS originating from brown layer were isolated and cultured in vitro. Recombinant chicken SAA (rchSAA) was generated using the pGEX bacterial expression system and fibril-derived amyloid enhancing factor (FAEF) solution was prepared. Fibril formation of rchSAA was assessed by Congo red staining and by electron microscopy. The capability of FLS to degrade rchSAA was examined by gel electrophoresis and immunoblotting. Finally, AA-amyloid fibril formation in cultured FLS was assessed by Congo red staining and immunohistochemistry.

 

Results: After incubating rchSAA in acidic buffer without cells, small fibril fragments formed which on Congo red staining revealed green birefringence. When FLS were incubated with rchSAA under neutral conditions, degradation products of rchSAA were detected in culture medium within 48 hours. However, prolonged culture time (15 days) did not result formation of amyloid fibrils. Addition of FAEF to this culture system under a neutral environment, evident amyloid fibrils were formed after 48 h and more abundantly after 5 days.

 

Conclusions: The present findings suggest that chicken FLS which earlier were found to act as a source of SAA in the joint during infection and inflammation, can favour amyloid formation from the formed SAA. This process may be mediated by fragments of degraded amyloid or other β-pleated units which may be derived from inflammatory cells. The amyloidogenesis process itself appeared to be independent of macrophages.